<div dir="ltr"><div class="gmail_default" style="font-family:georgia,serif">Cool!  Is anyone planning to write a program or query to scan all of PDB looking for places where this structure may have been missed?  Or has that already been done?</div><div class="gmail_default" style="font-family:georgia,serif"><br></div><div><div dir="ltr" class="gmail_signature" data-smartmail="gmail_signature"><div dir="ltr"><div><div dir="ltr"><div><div dir="ltr"><div><div dir="ltr"><div><div dir="ltr"><div><div dir="ltr"><div><div dir="ltr"><div><div dir="ltr"><div><div dir="ltr"><div><div dir="ltr"><div dir="ltr"><div dir="ltr"><div dir="ltr"><div dir="ltr"><font face="georgia, serif">Kevin Karplus   <a href="mailto:karplus@soe.ucsc.edu" target="_blank">karplus@soe.ucsc.edu</a>    <a href="http://www.soe.ucsc.edu/~karplus" target="_blank">http://www.soe.ucsc.edu/~karplus</a></font></div><div><font face="georgia, serif">Undergraduate Director for Biomolecular Engineering and Bioinformatics</font></div><div dir="ltr"><font face="georgia, serif">Professor of Biomolecular Engineering, University of California, Santa Cruz</font></div><div><span style="font-family:georgia,serif">Author of </span><i style="font-family:georgia,serif"><a href="https://leanpub.com/applied_analog_electronics" style="color:rgb(17,85,204)" target="_blank">Applied Analog Electronics</a></i><br></div><div><font face="georgia, serif"><b>Affiliations for identification only.<br></b></font><br></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div></div><br></div><br><div class="gmail_quote"><div dir="ltr" class="gmail_attr">On Tue, May 25, 2021 at 5:03 PM Eric Martz <<a href="mailto:emartz@microbio.umass.edu">emartz@microbio.umass.edu</a>> wrote:<br></div><blockquote class="gmail_quote" style="margin:0px 0px 0px 0.8ex;border-left:1px solid rgb(204,204,204);padding-left:1ex">Earlier this month, a new kind of covalent linkage between the <br>
sidechains of Lys and Cys was reported in Nature, a <br>
Nitrogen-Oxygen-Sulfur (NOS) bond. In the initial case of the <br>
transaldolases studied, it serves as an allosteric redox switch for <br>
enzymatic activity. NOS appears likely to occur in proteins in all <br>
domains of life including /Homo sapiens/, apparently overlooked in <br>
earlier interpretations of electron density maps.<br>
<br>
Have a look at this new page:<br>
<br>
<a href="https://proteopedia.org/w/Lysine-cysteine_NOS_bonds" rel="noreferrer" target="_blank">https://proteopedia.org/w/Lysine-cysteine_NOS_bonds</a><br>
<br>
-Eric<br>
<br>
P.S. Thanks to crystallographer Fadel Samatey for pointing out the <br>
original report to me.<br>
<br>
-------------- next part --------------<br>
An HTML attachment was scrubbed...<br>
URL: <<a href="http://www.bioinformatics.org/pipermail/proteopedialist-for-users/attachments/20210525/13279180/attachment.html" rel="noreferrer" target="_blank">http://www.bioinformatics.org/pipermail/proteopedialist-for-users/attachments/20210525/13279180/attachment.html</a>><br>
_______________________________________________<br>
Proteopedialist-for-users mailing list<br>
<a href="mailto:Proteopedialist-for-users@bioinformatics.org" target="_blank">Proteopedialist-for-users@bioinformatics.org</a><br>
<a href="http://www.bioinformatics.org/mm/listinfo/proteopedialist-for-users" rel="noreferrer" target="_blank">http://www.bioinformatics.org/mm/listinfo/proteopedialist-for-users</a><br>
</blockquote></div>